MAPK3 - MAPK3

MAPK3
Доступные конструкции
PDBПоиск ортолога: PDBe RCSB
Идентификаторы
ПсевдонимыMAPK3, ERK-1, ERK1, ERT2, HS44KDAP, HUMKER1A, P44ERK1, P44MAPK, PRKM3, p44-ERK1, p44-MAPK, митоген-активированная протеинкиназа 3
Внешние идентификаторыOMIM: 601795 MGI: 1346859 ГомолоГен: 55682 Генные карты: MAPK3
Расположение гена (человек)
Хромосома 16 (человек)
Chr.Хромосома 16 (человек)[1]
Хромосома 16 (человек)
Геномное расположение MAPK3
Геномное расположение MAPK3
Группа16p11.2Начинать30,114,105 бп[1]
Конец30,123,506 бп[1]
Экспрессия РНК шаблон
PBB GE MAPK3 212046 x at fs.png
Дополнительные данные эталонного выражения
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez
Ансамбль
UniProt
RefSeq (мРНК)

NM_001040056
NM_001109891
NM_002746

NM_011952

RefSeq (белок)

NP_001035145
NP_001103361
NP_002737

NP_036082

Расположение (UCSC)Chr 16: 30.11 - 30.12 МбChr 7: 126,76 - 126,77 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

Митоген-активированная протеинкиназа 3, также известный как p44MAPK и ERK1,[5] является фермент что у людей кодируется MAPK3 ген.[6]

Функция

Белок, кодируемый этим геном, является членом митоген-активированная протеинкиназа (MAP-киназа) семейство. Киназы MAP, также известные как киназы, регулируемые внеклеточными сигналами (ERK), действуют в сигнальном каскаде, который регулирует различные клеточные процессы, такие как распространение, дифференциация, и клеточный цикл прогрессирование в ответ на множество внеклеточных сигналов. Эта киназа активируется вышестоящими киназами, что приводит к ее перемещению в ядро, где она фосфорилаты ядерные цели. Альтернативно сплайсированные варианты транскриптов, кодирующие другой белок изоформы были описаны.[7]

Клиническое значение

Было высказано предположение, что MAPK3 вместе с геном ИРАК1, выключается двумя микроРНК которые были активированы после грипп А вирус был создан для заражения клеток легких человека.[8]

Сигнальные пути

Фармакологическое ингибирование ERK1 / 2 восстанавливает GSK3β активность и уровни синтеза белка в модели туберозный склероз.[9]

Взаимодействия

MAPK3 был показан взаимодействовать с:

Рекомендации

  1. ^ а б c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000102882 - Ансамбль, Май 2017
  2. ^ а б c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000063065 - Ансамбль, Май 2017
  3. ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  4. ^ "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  5. ^ Thomas, Gareth M .; Хуганир, Ричард Л. (1 марта 2004 г.). «MAPK каскадная сигнализация и синаптическая пластичность». Обзоры природы Неврология. 5 (3): 173–183. Дои:10.1038 / nrn1346. ISSN  1471-003X. PMID  14976517. S2CID  205499891.
  6. ^ Гарсия Ф., Залба Дж., Паес Дж., Энсио I, де Мигель С. (15 мая 1998 г.). «Молекулярное клонирование и характеристика гена митоген-активированной протеинкиназы p44 человека». Геномика. 50 (1): 69–78. Дои:10.1006 / geno.1998.5315. PMID  9628824.
  7. ^ «Ген Entrez: митоген-активированная протеинкиназа 3 MAPK3».
  8. ^ Баггеле WA, Джонсон KE, Хорват CM (2012). «Инфекция вируса гриппа А респираторных клеток человека вызывает первичную экспрессию микроРНК». J. Biol. Chem. 287 (37): 31027–40. Дои:10.1074 / jbc.M112.387670. ЧВК  3438935. PMID  22822053.
  9. ^ Пал Р., Бондарь В.В., Адамски С.Дж., Родни Г.Г., Сардиелло М. (2017). «Ингибирование ERK1 / 2 восстанавливает активность GSK3β и уровни синтеза белка в модели туберозного склероза». Sci. Представитель. 7 (1): 4174. Дои:10.1038 / s41598-017-04528-5. ЧВК  5482840. PMID  28646232.
  10. ^ Тодд Дж. Л., Таннер К. Г., Дену Дж. М. (май 1999 г.). «Внеклеточные регулируемые киназы (ERK) 1 и ERK2 являются аутентичными субстратами для протеин-тирозинфосфатазы с двойной специфичностью VHR. Новая роль в подавлении пути ERK». J. Biol. Chem. 274 (19): 13271–80. Дои:10.1074 / jbc.274.19.13271. PMID  10224087.
  11. ^ Муда М., Теодосио А., Гиллиерон С., Смит А., Шаберт С., Кэмпс М., Бошерт Ю., Родригес Н., Дэвис К., Эшворт А., Аркинстолл С. (апрель 1998 г.). «Активированная митогеном протеинкиназа фосфатаза-3 N-концевой некаталитический участок отвечает за прочное связывание субстрата и ферментативную специфичность». J. Biol. Chem. 273 (15): 9323–9. Дои:10.1074 / jbc.273.15.9323. PMID  9535927.
  12. ^ Ким Д. В., Кокран Б. Х. (февраль 2000 г.). «Киназа, регулируемая внеклеточными сигналами, связывается с TFII-I и регулирует его активацию промотора c-fos». Мол. Клетка. Биол. 20 (4): 1140–8. Дои:10.1128 / mcb.20.4.1140-1148.2000. ЧВК  85232. PMID  10648599.
  13. ^ Чжоу X, Ричон В.М., Ван А.Х., Ян XJ, Рифкинд Р.А., Маркс ПА (декабрь 2000 г.). «Гистондеацетилаза 4 связывается с регулируемыми внеклеточными сигналами киназами 1 и 2, и ее клеточная локализация регулируется онкогенным Ras». Proc. Natl. Акад. Sci. СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ АМЕРИКИ. 97 (26): 14329–33. Дои:10.1073 / pnas.250494697. ЧВК  18918. PMID  11114188.
  14. ^ а б Марти А., Луо З., Каннингем С., Охта Ю., Хартвиг ​​Дж., Штоссель Т. П., Кириакис Дж. М., Аврух Дж. (Январь 1997 г.). «Актин-связывающий белок-280 связывает активатор стресс-активируемой протеинкиназы (SAPK) SEK-1 и необходим для активации SAPK фактором некроза опухоли альфа в клетках меланомы». J. Biol. Chem. 272 (5): 2620–8. Дои:10.1074 / jbc.272.5.2620. PMID  9006895.
  15. ^ а б Бутч ER, Гуань К.Л. (февраль 1996 г.). «Характеристика мутантов сайта активации ERK1 и влияние на распознавание MEK1 и MEK2». J. Biol. Chem. 271 (8): 4230–5. Дои:10.1074 / jbc.271.8.4230. PMID  8626767.
  16. ^ Элион Э.А. (сентябрь 1998 г.). «Маршрутные каскады MAP-киназ». Наука. 281 (5383): 1625–6. Дои:10.1126 / science.281.5383.1625. PMID  9767029. S2CID  28868990.
  17. ^ Юнг Й, Яо З., Ханох Т., Сегер Р. (май 2000 г.). «ERK1b, 46-кДа изоформа ERK, которая дифференциально регулируется MEK». J. Biol. Chem. 275 (21): 15799–808. Дои:10.1074 / jbc.M910060199. PMID  10748187.
  18. ^ а б Чжэн К.Ф., Гуань К.Л. (ноябрь 1993 г.). «Свойства MEK, киназ, которые фосфорилируют и активируют киназы, регулируемые внеклеточными сигналами». J. Biol. Chem. 268 (32): 23933–9. PMID  8226933.
  19. ^ Петтифорд С.М., Хербст Р. (февраль 2000 г.). «MAP-киназа ERK2 является специфическим субстратом протеинтирозинфосфатазы HePTP». Онкоген. 19 (7): 858–69. Дои:10.1038 / sj.onc.1203408. PMID  10702794.
  20. ^ Саксена М., Уильямс С., Таскен К., Мустелин Т. (сентябрь 1999 г.). «Перекрестное взаимодействие между цАМФ-зависимой киназой и MAP-киназой через протеинтирозинфосфатазу». Nat. Cell Biol. 1 (5): 305–11. Дои:10.1038/13024. PMID  10559944. S2CID  40413956.
  21. ^ Саксена М., Уильямс С., Брокдорф Дж., Гилман Дж., Мустелин Т. (апрель 1999 г.). «Ингибирование передачи сигналов Т-лимфоцитами с помощью митоген-активируемой протеинкиназы, гематопоэтической тирозинфосфатазы (HePTP)». J. Biol. Chem. 274 (17): 11693–700. Дои:10.1074 / jbc.274.17.11693. PMID  10206983.
  22. ^ Ру П.П., Ричардс С.А., Бленис Дж. (Июль 2003 г.). «Фосфорилирование p90 рибосомной киназы S6 (RSK) регулирует стыковку киназы, регулируемую внеклеточными сигналами, и активность RSK». Мол. Клетка. Биол. 23 (14): 4796–804. Дои:10.1128 / mcb.23.14.4796-4804.2003. ЧВК  162206. PMID  12832467.
  23. ^ Zhao Y, Bjorbaek C, Moller DE (ноябрь 1996 г.). «Регулирование и взаимодействие изоформ pp90 (rsk) с митоген-активированными протеинкиназами». J. Biol. Chem. 271 (47): 29773–9. Дои:10.1074 / jbc.271.47.29773. PMID  8939914.
  24. ^ Мао С., Рей-Галле Д., Тавитян А., Моро-Гашлен Ф. (февраль 1996 г.). «Дифференциальное фосфорилирование факторов транскрипции Spi-B и Spi-1». Онкоген. 12 (4): 863–73. PMID  8632909.

дальнейшее чтение

внешняя ссылка