Протеин, богатый пролином 21 - Proline-rich protein 21

PRR21
Идентификаторы
ПсевдонимыPRR21, Пролин-богатый протеин 21, богатый пролином 21
Внешние идентификаторыГомолоГен: 135702 Генные карты: PRR21
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez
Ансамбль
UniProt
RefSeq (мРНК)

NM_001080835

н / д

RefSeq (белок)

н / д

н / д

Расположение (UCSC)н / дн / д
PubMed поиск[1]н / д
Викиданные
Просмотр / редактирование человека
Человек хромосома 2, включая позицию PRR21 на 2q37.3.

Пролин-богатый протеин 21 (PRR21) белок из семейства протеины, богатые пролином. Он кодируется геном PRR21, который обнаружен у человека. хромосома 2, полоса 2q37.3.[2] Ген существует у нескольких видов, у обоих позвоночные и беспозвоночные, включая людей.[3] Однако белок имеет несколько консервативных областей среди видов.

Структура

PRR21 состоит из 389 аминокислоты или 1170 пар оснований, все найдено в одном экзон. Как и другие белки, богатые пролином, он содержит повторяющуюся последовательность аминокислот, которая содержит несколько пролин остатки.[4] Тандемно повторяющаяся последовательность PRR21 состоит из 28 аминокислот и полностью повторяется 11 раз с небольшими вариациями. Ниже показан логотип, отображающий вариации повтора.[5] Повторы составляют почти весь белок, кроме самого начала и короткого хвоста.

Повторяющаяся последовательность человеческого PRR21.

Полиморфизм

Много однонуклеотидные полиморфизмы (SNP) предсказываются для гена, и некоторые из них вызывают миссенс-мутации.[6] Это учитывает личные различия в популяции и способствует «уникальности» каждого человека.[7]

Посттрансляционные модификации

PRR21 имеет 28 возможных фосфорилирование места.[8] Они следуют шаблонам повторяющейся последовательности.[9] 22 из 28 сайтов фосфорилирования находятся в серины в положениях 9 и 24 в повторе, оба из которых являются высококонсервативными. Однако эти серины могут быть изменены с помощью SNP.[10] Фосфорилирование обычно либо активирует, либо инактивирует белок.[11] Белок не имеет потенциальных сайтов модификации GPI.[12] Предполагается, что PRR21 не будет взаимодействовать с какими-либо другими белками.

Иллюстрация предполагаемых сайтов фосфорилирования.

Гомология

PRR21 не имеют паралоги, и несколько ортологи. Ортологи плохо законсервированы, поскольку белки, богатые пролином, не нуждаются в специфичности.[4] Самое главное, что они имеют рыхлую структуру и содержат много пролинов. Повторы часто работают как спейсеры только для того, чтобы сделать белок достаточно большим для взаимодействия с другими белками.[4] Таким образом, ортологи часто выглядят по-разному.

Функции

Существует 99,97% вероятность того, что PRR21 попадет в митохондрии.[13] PRR21 может участвовать в стрессовых ответах, связанных с фосфорилированием митохондриальных белков.[14] Ген экспрессируется повсеместно, так как почти все эукариотический клетки содержат митохондрии.[15] PRR21 может быть белком слюны, поскольку тандемно повторяющаяся последовательность составляет почти весь белок, что является общим признаком белков слюны, богатых пролином.[4]

Другие белки, богатые пролином

Существует несколько видов белков, богатых пролином, которые могут включать: повторяющиеся короткие последовательности или же тандемно повторяющиеся последовательности. Общее у них то, что повторы, и только повторы, содержат необычное количество пролина. У них рыхлая структура, что обусловлено несколькими особенностями; пролины имеют форму, которая заставляет цепь поворачиваться, и особенно предотвращает альфа спирали. Кроме того, белки содержат множество положительно заряженных остатков, которые отталкиваются друг от друга. Это приводит к образованию рыхлых белков, которые подходят в качестве связывающих белков. Эти связывающие взаимодействия могут быть гидрофобный взаимодействия белков, богатых пролином, как правило, обнажают гидрофобные области. Сами пролины работают как дополнительные сайты связывания для водородные связи будучи сильными акцепторами водорода.[4]

Рекомендации

  1. ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  2. ^ «Генные карты».
  3. ^ «Национальный центр биотехнологической информации».
  4. ^ а б c d е Член парламента Уильямсона (январь 1994 г.). «Структура и функция богатых пролином областей в белках». Биохимический журнал. 297 (Pt 2) (2): 249–60. Дои:10.1042 / bj2970249. ЧВК  1137821. PMID  8297327.
  5. ^ «Богатый пролином повтор» - через WikiMedia Commons.
  6. ^ «Национальный центр биотехнологической информации».
  7. ^ "Домашний справочник по генетике".
  8. ^ Блом Н., Гаммельтофт С., Брунак С. (декабрь 1999 г.). «Последовательность и предсказание на основе структуры сайтов фосфорилирования эукариотических белков». Журнал молекулярной биологии. 294 (5): 1351–62. Дои:10.1006 / jmbi.1999.3310. PMID  10600390.
  9. ^ «Сайты фосфорилирования PRR21» - через WikiMedia Commons.
  10. ^ «Национальный центр биотехнологической информации».
  11. ^ "Scitable by Nature Education".
  12. ^ Eisenhaber B, Bork P, Eisenhaber F (сентябрь 1999 г.). «Прогнозирование потенциальных сайтов модификации GPI в ​​последовательностях протеинов». Журнал молекулярной биологии. 292 (3): 741–58. Дои:10.1006 / jmbi.1999.3069. PMID  10497036.
  13. ^ Кларос М.Г., Винсенс П. (ноябрь 1996 г.). «Вычислительный метод для прогнозирования митохондриально импортированных белков и их целевых последовательностей». Европейский журнал биохимии. 241 (3): 779–86. Дои:10.1111 / j.1432-1033.1996.00779.x. PMID  8944766.
  14. ^ Канамару Ю., Секин С., Ичидзё Х, Такеда К. (2012). «Зависимая от фосфорилирования регуляция митохондриальных белков при стрессовых ответах». Журнал передачи сигналов. 2012: 931215. Дои:10.1155/2012/931215. ЧВК  3403084. PMID  22848813.
  15. ^ «Молекулярная экспрессия».